Протеолитические ферменты это: Краткая информация о протеолитических ферментах — Блог

Жизнь человека и его здоровье | О пользе протеолитических ферментов.

О пользе протеолитических ферментов. На блоге уже есть статья о пользе протеолитических ферментов для борьбы с антителами к ТПО и ТГ при АИТ. Но многие ли из вас принимают эти ферменты? А ведь у них есть еще несколько полезных и уникальных для здоровья свойств. 

В этой статье я расскажу вам, чем еще могут быть полезны пищеварительные ферменты. Сделайте их своими друзьями!

Простые вирусные инфекции, такие как простуда, грипп и пневмония, вызывают серьезные проблемы у людей в возрасте старше 65 лет и не только.

Вы знаете, что антибиотики не помогают при борьбе с вирусами.

Антибиотики убивают только бактерии, да и то не все, а только чувствительные к ним.

А чрезмерное использование и злоупотребление антибиотиками может привести к резистентности к антибиотикам и противовирусным препаратам.

И даже если вы используете противовирусные препараты (немногие, которые доступны)…большинство из них испытывают некоторые из худших побочных эффектов в медицине.

Специалисты по здравоохранению во всем мире теперь говорят людям убивать отвратительные вирусы, пополняя запас вашего организма естественными ферментами «уничтожения вирусов».

Это протеолитические ферменты.

Есть даже достоверные научные данные о том, что протеолитические ферменты помогают убивать вирусы.

Известны и убойные механизмы действия протеолитических ферментов на вирусы.

И к настоящему времени известно три разных механизма действия ферментов на вирусы.

№1. Системные протеолитические ферменты «съедают» защитное покрытие вирусов.

Наружное белковое покрытие на вирусе, называемое капсидом, защищает вирус и помогает ему прикрепляться к клетке-хозяину и размножаться.

Это защитное покрытие является частью того, что делает вирусы настолько трудными для устранения из тела человека.

Протеолитические или системные ферменты «едят» внешнее белковое покрытие вируса.

А вирус активен, пока его покрытие не повреждено!

Если его покрытие повреждено, то вирус становится инертным – безвредным!

Но не только протеолитические ферменты избавляют вирус от его защитного внешнего покрытия.

Они также повышают иммунную систему человека, помогая ей еще больше избавлять тело от вирусов, для эффективной двухступенчатой атаки на вирусы.

№ 2. Системные протеолитические ферменты также ускоряют иммунную систему, чтобы избавить тело от вирусной инфекции.

Ваша иммунная система – не фармацевтические препараты – это защита вашего тела от вирусов.

Видите ли, ваша иммунная система атакует вирусы на нескольких уровнях.

Например, клетки иммунной системы могут прикрепляться к вирусу непосредственно, чтобы убить его, прежде чем он войдет в ваши клетки.

Если он попадет в ваши клетки, он может «пометить» их, чтобы ваши Т-клетки вашей иммунной системы могли его уничтожить.

Кроме того, как только вы подверглись воздействию вируса, ваше тело помнит вирус, чтобы, если вы снова открылись, он может быстро запустить атаку, чтобы победить ее.

И научно доказано, что протеолитические ферменты стимулируют и подталкивают вашу иммунную систему к высокой передаче.

Согласно Майклу Селлару, редактору Enzyme Digest:
«С системными оральными энзимами мы можем получить лекарство без побочных эффектов и долгосрочных опасностей. Они могут помочь контролировать воспалительные процессы, понижая повышенные воспалительные маркеры и стимулировать многие компоненты иммунной системы для борьбы с бактериальными и вирусными инфекциями ».

Таким образом, не только протеолитические ферменты избавляют вирус от его защитного внешнего покрытия, делая его инертным, они также повышают вашу иммунную систему, помогая ей еще больше избавить ваше тело от вирусов.

Тем не менее, есть третий способ, которым протеолитические ферменты помогают вам избегать ошибок и вирусов.

И это может быть самым важным . Вы не будете читать об этом в какой-либо основной публикации или узнаете об этом от своего врача.

Тем не менее, это «злодей», скрывающийся в тени, который, по мнению экспертов в области здравоохранения, может быть тем, что удерживает вас или любимого человека от продолжительной здоровой жизни.

О чем я говорю? О фибрине.

№ 3: Системные ферменты растворяют избыток фибрина, скрывающего вирусы и бактерии.

Фибрин — это «липкая» рубцовая ткань, которую использует ваше тело, чтобы помочь покрыть и залечить раны. Это естественная часть вашей иммунной системы.

Фибрин может помочь сделать паршу на ране, но он также используется, чтобы изолировать поврежденную область вашего тела.

Выделяя травму, ваша иммунная система защищает область при использовании белых кровяных клеток и других белков, чтобы устранить проблему.

Фибрин липкий, сильный и образует очень тонкую «сетку», которая выглядит как сеть.

При нормальных обстоятельствах фибрин не является проблемой.

Но в нашем современном мире наблюдается перепроизводство фибрина в организме человека.

У большинства людей фибрин — это беглый грузовой поезд.

Это перепроизводство фибрина происходит не от травм, а от хронического воспаления, вызванного токсинами окружающей среды и высоко обработанными пищевыми продуктами.

Фибриновая «сетка» настолько прекрасна, что может захватывать эритроциты, которые доставляют кислород.

Со временем избыток фибрина действует как сеть, которая блокирует кровоток и создает ловушки для красных кровяных телец, предотвращая попадание кислорода в ткани и отходы.

Теперь, может быть, вам интересно …

Какова связь между фибрином и опасными вирусными инфекциями?

Вирусы и бактерии скрываются под слоем фибрина, покрывающего стенки кровеносного сосуда.

Мало того, что это скрывает их от антибиотиков и антивирусных препаратов … но это делает более трудным для белых клеток крови вашей иммунной системы «искать и уничтожать» неприятные вирусы.

Исследования даже показывают, что раковые клетки часто прячутся под этим дополнительным слоем фибрина.

Здесь протеолитические ферменты приходят на помощь.

Протеолитические ферменты естественным образом растворяют избыток фибрина.

И, как крысы, покидающие тонущий корабль, эти вирусные клетки выходят в открытую.

Ваша иммунная система идет на работу и убивает эти неприятные ошибки.

И знайте это:

Протеолитические ферменты — это единственная защита вашего организма от избытка фибрина, скрывающего вирусы и бактерии.

Протеолитические ферменты, естественно, производятся в вашей поджелудочной железе. Но ваше естественное производство протеолитических ферментов снижается с возрастом.

Оно начинает снижаться примерно в возрасте 27 лет. И к 40 годам выработка протеолитического фермента падает с обрыва.

И чтобы усугубить ситуацию, исследования показывают, что наша современная среда — «токсичный суп» химических веществ, токсинов и тяжелых металлов — также приводит к падению уровня протеолитических ферментов.

И почти невозможно заменить ваш магазин протеолитических ферментов только диетой, даже с рационом только здоровых, органических продуктов.

Но вы можете спокойно и легко заменить их с помощью дополнений.

И в отличие от многих витаминов и других препаратов, вы буквально не можете получить слишком много ферментов.

Когда вы считаете, насколько полезны они для восстановления повреждений в вашей сердечно-сосудистой системе … облегчение боли в суставах … воспаление от диабета … И убийство вирусов …

Это не просто «хорошая идея» найти высококачественную протеолитическую ферментную добавку для ежедневного использования …

Это важно.

На рынке существует несколько протеолитических ферментных добавок.

На рисунке к статье показана добавка, которую использую я. Вот рисунок с ее составом.

Надеюсь, что Вы начнете использовать пищеварительные ферменты для улучшения своего здоровья.

О пользе протеолитических ферментов.

   35 голосов
Средняя оценка: 4.8 из 5

Протеолитические ферменты входит в группу D03BA

Анатомо-Терапевтически-Химическая (АТХ) система классификации (ATC)

АТХ код:

D03BA

Входит в группу: D03B — Ферментные препараты

Название: Протеолитические ферменты

Латинское название: Proteolytic Enzymes

Препараты группы

	Карипазим		Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 350 ПЕ: фл. 1 шт. рег. №: ЛСР-009716/08 от 05.12.08
	Карипазим		Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 350 ПЕ: фл. 1 шт. рег. №: П N013577/01 от 19.05.08
	Карипазим		Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 350 ПЕ: фл. 1 или 10 шт. рег. №: ЛСР-002813/09 от 08.04.09 Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 700 ПЕ: фл. 1 или 10 шт. рег. №: ЛСР-002813/09 от 08.04.09
	Рибонуклеаза		Лиофилизат для приготовления раствора для инъекций и местного применения рег. №: ЛС-000391 от 23.04.10
	Терридеказа		Лиофилизат д/пригот. р-ра д/внутриполостного и наружн. прим. 100 ПЕ: фл. 10 шт. рег. №: ЛП-001258 от 22.11.11 Лиофилизат д/пригот. р-ра д/внутриполостного и наружн. прим. 100 ПЕ: амп. 10 шт. рег. №: ЛП-001258 от 22.11.11
	Террилитин		Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 100 ПЕ: амп. 10 шт. рег. №: ЛСР-009849/09 от 04.12.09 Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 100 ПЕ: фл. 1 или 10 шт. рег. №: ЛСР-009849/09 от 04.12.09 Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 200 ПЕ: амп. 10 шт. рег. №: ЛСР-009849/09 от 04.12.09 Лиофилизат д/пригот. р-ра д/наружн. прим. 200 ПЕ: флаконы 1 или 10 шт. рег. №: ЛСР-009849/09 от 04.12.09
	Трипсин кристаллический		Лиофилизат д/пригот. р-ра д/и и местн. прим. 10 мг: фл. 10 шт. рег. №: ЛС-000403 от 05.05.10 Дата перерегистрации: 14.12.17
	Химопсин		Лиофилизат для приготовления раствора для местного и наружного применения рег. №: ЛС-000130 от 18.02.10 Дата перерегистрации: 23.08.18
	Химотрипсин		Лиофилизат для приготовления раствора для инъекций, местного и наружного применения рег. №: ЛС-000125 от 18.02.10 Дата перерегистрации: 27.11.17

Описания препаратов с недействующими рег. уд. или не поставляемые на рынок РФ

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ • Большая российская энциклопедия

ПРОТЕОЛИТИ́ЧЕСКИЕ ФЕРМЕ́НТЫ (про­теа­зы), груп­па фер­мен­тов клас­са гид­ро­лаз, ка­та­ли­зи­ру­ют внут­ри- и вне­кле­точ­ное рас­ще­п­ле­ние (про­те­о­лиз) пеп­тид­ных свя­зей C(O)─NH в бел­ках и пеп­ти­дах жи­вых ор­га­низ­мов. Вы­де­ля­ют две под­груп­пы П. ф.: эк­зо­пеп­ти­да­зы (пеп­ти­да­зы), от­ще­п­ля­ют ами­но­кис­ло­ты с амин­но­го (ами­но­пеп­ти­да­зы) или кар­бо­ксиль­но­го (кар­бок­си­пеп­ти­да­зы) кон­ца мо­ле­ку­лы бел­ка или пеп­ти­да; эн­до­пеп­ти­да­зы (про­теи­на­зы; этот тер­мин ино­гда ис­поль­зу­ет­ся так­же как си­но­ним тер­ми­на «П.  ф.»), гид­ро­ли­зу­ют пре­им. внутр. пеп­тид­ные свя­зи. Боль­шин­ст­во изу­чен­ных П. ф. син­те­зи­ру­ют­ся в ви­де не­ак­тив­ных пред­ше­ст­вен­ни­ков – про­фер­мен­тов, или зи­мо­ге­нов. Их ак­ти­ва­ция про­ис­хо­дит пу­тём ог­ра­ни­чен­но­го про­тео­ли­за – из­би­ра­тель­но­го гид­ро­ли­за оп­ре­де­лён­ных пеп­тид­ных свя­зей, про­те­каю­ще­го ли­бо ав­то­ка­та­ли­ти­че­ски, ли­бо под дей­ст­ви­ем др. про­теи­наз, и обыч­но со­про­во­ж­да­ет­ся от­ще­п­ле­ни­ем пеп­ти­дов. П. ф. раз­но­об­раз­ны по фи­зи­ко-хи­мич. свой­ст­вам. В за­ви­си­мо­сти от ло­ка­ли­за­ции П. ф. про­те­о­лиз про­ис­хо­дит при разл. зна­че­ни­ях pH. Напр., пеп­син и га­ст­рик­си­ны же­луд­ка – при pH 1,5–2, фер­мен­ты ли­зо­сом – при pH 4–5, П. ф. сы­во­рот­ки кро­ви, тон­ко­го ки­шеч­ни­ка – при ней­траль­ных или сла­бо­ще­лоч­ных зна­че­ни­ях. Не­ко­то­рые П. ф. в ка­че­ст­ве ко­фак­то­ра ис­поль­зу­ют ио­ны ме­тал­лов (в т. ч. кол­ла­ге­на­за, тер­мо­ли­зин). П. ф. име­ют раз­ную суб­страт­ную спе­ци­фич­ность, ко­то­рая оп­ре­де­ля­ет­ся в осн. осо­бен­но­стя­ми бо­ко­вых групп ами­но­кис­лот. Так, напр., трип­син гид­ро­ли­зу­ет свя­зи, об­ра­зо­ван­ные кар­бок­силь­ной груп­пой осно́вных ами­но­кис­лот – ли­зи­на и ар­ги­ни­на, а эла­ста­за – ами­но­кис­лот с не­боль­ши­ми бо­ко­вы­ми це­пя­ми – ала­ни­на и се­ри­на. На рас­ще­п­ле­ние пеп­тид­ных свя­зей влия­ет так­же их дос­туп­ность при на­ли­чии про­стран­ст­вен­ной струк­ту­ры гид­ро­ли­зуе­мо­го суб­стра­та. Фер­мен­ты с уз­кой суб­страт­ной спе­ци­фич­но­стью (напр., кол­ла­ге­на­за, кал­лик­ре­ин) гид­ро­ли­зу­ют пеп­тид­ные свя­зи, об­ра­зо­ван­ные стро­го оп­ре­де­лён­ны­ми ами­но­кис­лот­ны­ми ос­тат­ка­ми, фер­мен­ты с ши­ро­кой суб­страт­ной спе­ци­фич­но­стью (в т. ч. пеп­син, па­па­ин) – свя­зи, об­ра­зо­ван­ные мно­ги­ми ами­но­кис­ло­та­ми. В плаз­ме кро­ви и др. био­ло­гич. жид­ко­стях, а так­же в раз­ных клет­ках и тка­нях при­сут­ст­ву­ют бел­ко­вые ин­ги­би­то­ры П. ф., ко­то­рые мо­гут бло­ки­ро­вать ак­тив­ность отд. фер­мен­тов или групп фер­мен­тов. Бла­го­да­ря им осу­ще­ст­в­ля­ет­ся ре­гу­ля­ция ак­тив­но­сти П. ф. в фи­зио­ло­гич. ус­ло­ви­ях, что пре­до­хра­ня­ет бел­ки от не­кон­тро­ли­руе­мо­го рас­ще­п­ле­ния.

К П. ф. от­но­сят­ся мн. пи­ще­ва­ри­тель­ные фер­мен­ты. Осн. часть П. ф. кле­ток ло­ка­ли­зо­ва­на в ли­зо­со­мах (см. Ка­теп­си­ны), в ко­то­рых в осн. и про­ис­хо­дит внут­ри­кле­точ­ный рас­пад бел­ков. Про­теа­зы уча­ст­ву­ют в об­ра­зо­ва­нии и раз­ру­ше­нии разл. био­ло­ги­че­ски ак­тив­ных пеп­ти­дов (в т. ч. ки­ни­ны, пеп­тид­ные гор­мо­ны, ней­ро­пеп­ти­ды), иг­ра­ют важ­ную ре­гу­ля­тор­ную роль в об­ме­не ве­ществ, ка­та­ли­зи­руя об­ра­зо­ва­ние и инак­ти­ва­цию фер­мен­тов, уча­ст­ву­ют в про­цес­сах оп­ло­до­тво­ре­ния, свёр­ты­ва­ния кро­ви, фиб­ри­но­ли­за, в ак­ти­ва­ции сис­те­мы ком­пле­мен­та, гор­мо­наль­ной ре­гу­ля­ции и др. На­ру­ше­ние ме­ха­низ­мов ре­гу­ля­ции ак­тив­но­сти про­те­аз слу­жит при­чи­ной мн. за­бо­ле­ва­ний (мы­шеч­ной дис­тро­фии, эм­фи­зе­мы лёг­ких, пан­креа­ти­тов, ау­то­им­мун­ных за­бо­ле­ва­ний и др. ).

П. ф. ис­поль­зу­ют при ус­та­нов­ле­нии пер­вич­ной струк­ту­ры бел­ков, в ме­ди­ци­не для кор­рек­ции на­ру­ше­ний пи­ще­ва­ре­ния, за­жив­ле­ния ран и ожо­гов, рас­са­сы­ва­ния тром­бов и др. Они на­шли при­ме­не­ние в про­из-ве гор­мо­наль­ных пре­па­ра­тов и ан­ти­био­ти­ков, в пи­ще­вой (напр., в сы­ро­ва­ре­нии, для мяг­че­ния мя­са) и лёг­кой (в т. ч. уда­ле­ние шер­сти со шкур, мяг­че­ние кож) пром-сти, в про­из-ве мою­щих средств и т. д.

определение, функции, значение для организма и классификация протеаз

Протеазы (протеиназы, пептидазы и протеолитические ферменты) играют очень важную роль в жизни человека. На сегодняшний день в человеческом организме определено более 500 этих ферментов, которые кодируются на 2 % всех генов. Протеолитическая активность наблюдается во всех формах жизни и вирусах.

Основная классификация

На основе каталитического остатка протеазы можно разделить на 7 обширных групп:

1. Сериновые — использование серинового спирта.
2. Цистеиновые — применение цистеина тиола.
3. Треониновые — оборот вторичного спирта треонина.
4. Аспарагиновые — с использованием аспартатной карбоновой кислоты.
5. Глутаминовые — с применением карбоновой кислоты глутамата.
6. Металлопротеазы — оборот металла, обычно цинка.
7. ЛиАЗы пептида аспарагина — используется аспарагин для того, чтобы выполнить реакцию исключения (не требуя воды).

Протеазы сначала были собраны в 84 семьи, согласно их протеолитической активности, и расклассифицированы под 4 каталитическими типами:

• серин;
• цистеин;
• аспарагиновые;
• металлические.

Значение

Общая протеолитическая активность играет важную роль во многих процессах организма. Это оплодотворение, пищеварение, рост, созревание, старение и даже смерть. Протеазы регулируют многие физиологические процессы путем контроля над активацией синтеза и ухудшением белковой пищи. Они играют важную роль в размножении и распространении вирусов, бактерий и паразитов, поэтому отвечают за эффективную передачу заболеваний, вызванных патогенными веществами. Эти ферменты дают возможность опухолевым клеткам делиться, заполнять межклеточное пространство и кровеносные сосуды легких, а также распространяться в других тканях организма.

Биологические функции

Протеолитическая активность обладает следующими функциями:

• Посттрансляционная обработка. Включает в себя удаление метионина и/или преобразование неактивного или нефункционального протеина до активной единицы.
• Расщепление белков-предшественников. Это необходимо для того, чтобы протеаза активировалась только в правильном месте и контексте. Неправильная протеолитическая активность может быть очень разрушительной для организма.
• Деградация белка. Может происходить внутриклеточно или внеклеточно. Выполняет ряд функций: удаляет поврежденные и аномальные белки; предотвращает их накопление; служит для регулирования клеточных процессов путем удаления ферментов.
• Пищеварение. Протеины, полученные из пищи, расщепляются на цепи пептида, благодаря пепсину, трипсину, химотрипсину и эластазу. Для предотвращения неуместной или преждевременной активации пищеварительных энзимов (это может вызвать панкреатит) они выступают как неактивный зимоген.

Ферменты

Протеолитические ферменты присутствуют в бактериях, вирусах, некоторых типах водорослей и растений. Но больше всего их в животных. Существуют различные типы протеолитической активности ферментов. Они классифицируются в соответствии с участками, в которых катализируется расщепление белков. Двумя основными группами являются эгзопептиды и эндопептидазы. Внутри организма материалы протеина первоначально атакованы пепсином. Когда белок передается в тонкую кишку, он частично переварен желудком. Здесь он подвергается воздействию протеолитических энзимов, выделяемых поджелудочной железой. Затем панкреатические ферменты активизируются в кишечнике, превращая белки в аминокислоты, которые легко всасываются его стенками. Таким образом, поджелудочная железа защищена от самопереваривания.

Бактерии

Микробные протеазы одна из важных групп в составе промышленно-коммерческого производства энзимов. Были проведены исследования для определения протеолитической активности бактерий с целью выяснить их роли внутри патогенеза инфекционных заболеваний. Основное внимание уделялось обследованию молочнокислых бактерий из различных йогуртов и ферментированного молока. Они широко распространены в природе. Это лактобактерии, лактококки, бифидобактерии, стрептококки, энтерококки и споролактобактерии. Они разделяются по видам, подвидам, вариантам и штаммам.

Протеолитическая активность — очень важная характеристика молочнокислых бактерий. Протеазы бактерий — это ферменты, которые катализируют гидролизпептидные связи в белках и полипептидах. Они играют значительную роль в промышленных биотехнологиях и фармацевтике. Исследования показали, что протеолитической активностью обладают 13 штаммов. Пять из них, а именно L1, L2, L6, L7, L9, показали самую высокую деятельность.

Пептины

Протеолитическая активность пепсина измеряется под влиянием магнитного поля на организм. Молекулярная структура пепсина характеризуется D-пространственной симметрией. Неактивный пепсиноген проэнзима синтезируется внутри клеток слизистой оболочки желудка. Также он присутствует в различных биологических жидкостях (кровь, моча, семенная и спинномозговая жидкость). Пепсиноген характеризуется автокаталитической активацией. Его секреция стимулируется блуждающим нервом, симпатическими волокнами, гастрином, гистамином, секретином и холецистокинином. Гастрин действует как стимулятор теменных клеток. Этот полипептид существует в 2 формах, содержащих 34 и 17 аминокислот. Измерения протеолитической активности пепсина в отношении к стандартному гемоглобину выявили аналогичные изменения в пищеварительной активности фермента.

Протеолиз и болезни

Аномальная протеолитическая активность связана со многими заболеваниями. При панкреатите утечка протеаз и их преждевременная активация в поджелудочной железе приводит к самовоспламенению поджелудочной железы. Люди с сахарным диабетом могут иметь повышенную активность лизосом, деградация некоторых белков может существенно увеличиться. Хронические воспалительные заболевания (ревматоидный артрит) могут привести к высвобождению лизосомальных ферментов в межклеточное пространство. Это разрушает окружающие ткани. Дисбаланс между протеазами и антипротеазами может привести к разрушению ткани легких при эмфиземе, вызванной курением табака.

Другие заболевания включают мышечную дистрофию, дегенерацию кожи, дыхательные и желудочно-кишечные заболевания, злокачественные опухоли.

Неферментативный протеолиз

Основа белка очень стабильна в воде при нейтральном РН и комнатной температуре, хотя скорость гидролиза разных пептидных связей может различаться. Полупериод распада скрепления пептида колеблется от 7 до 350 лет.

Сильные минеральные кислоты могут легко гидролизировать пептидные связи в белке. Стандартный путь гидролиза протеина — нагреть его до 105 °C или продержать 24 часа в хлористо-водородной кислоте.

Методика определения

Существует несколько методов определения протеолитической активности. Например, гидролиз казеина, гемоглобина или азоказеина. Первый метод не дорог, но казеин трудно растворяется. Метод гидролиза гемоглобина дороже. При его использовании субстрат необходимо денатурировать. Третий метод избегает этого, но он также недешевый. Самый быстрый, не дорогой метод — это использование молочного субстрата. Он включает меньше оборудования и может быть использован в обучающих курсах. Все что требуется — это обезжиренное молоко и водяная баня.

Экспериментальная процедура

Два миллилитра буферного раствора (ацетат натрия с РН 5.0, содержащий CaC_I2) добавляется в 3 миллилитра обезжиренного молока. Эта смесь выдерживается при 30 °C в водяной бане в течение 10 минут. Чтобы увидеть процесс свертывания молока, используется источник света. Он пропускается столько секунд, сколько необходимо для свертывания частицы молока размером с головку булавки. Адекватный период для точности — между одной и двумя минутами. Блок энзима определяется как его количество, которое необходимо для формирования первого свернувшегося фрагмента за одну минуту при выбранных экспериментальных условиях.

Протеазы в качестве противовирусных агентов

В настоящее время существует ряд одобренных препаратов с протеолитической активностью для применения при лечении вирусных инфекций. Большинство из них используется главным образом для лечения инфекций герпесвируса, вируса иммунодефицита человека, респираторно-синцитиальных инфекций и вируса гриппа А. Это нуклеозидные аналоги, которые действуют путем ингибирования синтеза вирусной ДНК.

Исследования последнего десятилетия показали, что протеазы являются абсолютным требованием в жизненном цикле многих вирусов. Влияние происходит либо путем расщепления высокомолекулярных белков-предшественников с получением функциональных продуктов, либо путем катализа структурных белков, необходимых для сборки и морфогенеза вирусных частиц.

На сегодняшний день утверждены четыре ингибитора протеазы:

• «Саквинавир» (Invirase, Ro 31-8959).
• «Индинавир» (Crixivan, MK-639).
• «Ритонавир» (Норвир, АВТ-538).
• «Нелфинавир» (Вирасепт, AG1343).

Другие препараты

Пикорнавирусные протеазы составляют одно из крупнейших семейств, важных с медицинской точки зрения человеческих патогенов. Энтеровирусы связаны с различными клиническими синдромами, включая заболевания верхних дыхательных путей, асептический менингит, энцефалит, миокардит, болезни рук, ног и рта. В этом случае помогут протеазы. Отхаркивающие средства, обладающие протеолитической активностью:

• «Трипсин».
• «Рибонуклеаза».
• «Химозин»

Еще одним потенциальным антириновирусным препаратом является «Плеконарил».

Протеолитические ферменты в лечении дегенеративно

Протеолитические ферменты в комплексном консервативном лечении дегенеративно — дистрофических процессов крупных суставов

Плечелопаточный периартроз (ПЛП) является одним из наиболее неопределенных заболеваний, с точки зрения этиопатогенеза, с которым постоянно приходится сталкиваться практикующим врачам самых различных специальностей. Являясь дегенеративно-дистрофическим заболеванием плечевого сустава со всеми характерными клинико-рентгенологическими проявлениями, плечелопаточный периартроз имеет явную этиологическую связь с шейным остеохондрозом. Ведущим симптомом у больных плечелопаточный периартроз является нарастающая мучительная боль в плечевом суставе, приводящая к прогрессирующему нарушению его функции. Не имея четкого морфоструктурного и патогенетического обоснования, болезнь скрывается под разными диагнозами и не значится в МКБ-10 как самостоятельная нозологическая форма. Тем не менее, плечелопаточный периартроз имеет выраженную социальную направленность — среди всех заболеваний плечевого сустава он составляет 80-85%, а в структуре инвалидности — 5,7%. Консервативные и оперативные методы лечения, как правило, малоэффективны.

Преимущественная локализация поражений околосуставных тканей в области плеча вполне объяснима: короткие ротаторы плеча и сухожилия двуглавой мышцы постоянно подвержены большой функциональной нагрузке, причем часто в условиях сдавления, ведь сухожилия располагаются в узком пространстве.

В условиях раздражения структур шейного отдела позвоночника при остеохондрозе создается очаг патологической импульсации, исходящий из пораженного отдела позвоночника, который вызывает рефлекторные нейрососудистые, нейродистрофические и миотонические реакции в пораженной конечности, в результате чего возникает плечелопаточный периартрит.

Известно, что лечение плечелопаточного периартроза представляет собой сложную проблему. Следует отметить, что только комплексное лечение дает возможность предотвратить переход острой формы плечелопаточного периартроза в хроническую. В своих наблюдениях мы назначали пациентам следующий комплекс консервативного лечения: курс нестероидной противовоспалительной терапии, иммобилизацию отводящей шиной, воротником Шанца, курс локальной инъекционной терапии, медикаментозное снижение мышечного спазма, курсы сосудистых препаратов нейропротекторов с целью улучшения трофической функции, курс витаминотерапии и физио-функциональное лечение.

Нами предложено с целью купирования болевого синдрома, для профилактики контрактур в плечевом суставе и развития дегенеративных, рубцово-спаечных процессов в области ключично-акромиального сочленения, плечевого сустава проводить фонофорез комплекса лекарственных препаратов в виде взвеси, состоящей из ферментного препарата растительного происхождения и мазей НПВП ряда (положительное решение по заявке на изобретение № 2004127553 от 26.12.2005). «Карипазим» изготавливают из папайи, поэтому основными компонентами его являются протеолитические ферменты папаин и хемопапаин. В качестве мазей НПВП мы предлагаем использовать «Хондроксид» и «Индометацин».

Разработанный способ введения указанных выше препаратов был с успехом применен у 20 пациентов с плечелопаточным периартрозом. Полученные предварительные благоприятные клинические результаты позволяют сделать вывод о перспективности разработанного комплекса мероприятий в лечении больных плечелопаточным периартрозом.

Указанный способ лечения мы успешно используем в комплексной реабилитации больных с переломами локтевого отростка, которым выполняем остеосинтез аппаратом внешней фиксации стержневого типа по оригинальной методике. Существуют особенности локтевого сустава, противопоказания к традиционным методикам физиофункциональной реабилитации, поэтому применение предложенного нами способа фонофореза с «Карипазимом» позволило исключить ранние дегенеративно-дистрофические осложнения, купировать болевой синдром, восстановить функцию сустава в процессе фиксации перелома локтевого отростка.

Бейдик О.В., Шоломов И.И., Степухович С.А., Спицын А.И., Мандров Д.В., Хассан А.С.И.
ММУ «Городская клиническая больница №9», г. Саратов, ГОУ ВПО «Саратовский ГМУ Росздрава»

Опубликовал Константин Моканов

Протеолитический фермент находящийся в желудке в неактивном состоянии

МЕТАБОЛИЗМ АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ

Метаболизм аминокислот

Основным экзогенными источником аминокислот являются белки пищи. Белки переводятся в доступную для организма форму при переваривании под действием протеолитических ферментов, входящих в состав желудочно-кишечных секретов. Свободные аминокислоты всасываются и после транспорта кровью включаются в клетках в различные пути использования, главным из которых является синтез собственных белков. Кроме того, аминокислоты используются для синтеза других азотсодержащих соединений, например таких, как тироксин, адреналин, гистамин, выполняющих специфические функции. Аминокислоты используются также как источники энергии, включаясь в путь катаболизма. Пути использования аминокислот представлены на рисунке:

Пути использования аминокислот

Переваривание пищевых белков начинается в желудке и завершается в тонком кишечнике под действием протеолитических ферментов (пептидгидролазы, пептидазы, протеазы – названия синонимы). Эти ферменты соответственно механизму действия делятся на две группы: эндо – и экзопептидазы. Эндопептидазы: пепсин, трипсин и химотрипсин расщепляют пептидные связи, располагающиеся внутри полипептидной цепи. Причем эти ферменты гидролизуют с наибольшей скоростью пептидные связи, образованные определенными аминокислотами:

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта

Профермент	Место синтеза	Место активации и активатор	Расщепляемые пептидные связи
Пепсиноген	Слизистая желудка	Полость желудка. Отщепление N-концевого пептида (42 аминокислоты) от пепсиногена под влиянием HCl и самого пепсина (аутокатализ)	-x-Тир- -x-Фен-
Трипсиноген	Поджелудоч-ная железа	Полость тонкого кишечника. Отщепление N-концевого гексапептида от трипсиногена при участии энтеропептидазы, выделяемой клетками кишечника, с последующим аутокатализом под влиянием самого трипсина	-Арг-x- -Лиз-x-
Химотрипсиноген	Поджелудоч-ная железа	Полость тонкого кишечника. Под влиянием трипсина	-Тир-x- -Фен-x- -Три-x-

Эндопептидазы синтезируются в виде неактивных предшественников-проферментов. Таким способом секретирующие клетки защищают свои собственные белки от разрушения этими ферментами. После секреции проферменты активируются путем частичного избирательного протеолиза. Слизистая оболочка желудка и кишечника также защищены от действия протеаз слоем слизи. Кроме того, поверхностный полисахаридный слой плазматической мембраны так же предохраняет клетку от действия протеаз.

Экзопептидазы. Карбоксипептидазы и аминопептидазы гидролизуют пептиды, отщепляя аминокислоты соответственно от С и N конца пептида. Дипептидазы гидролизуют дипептиды. Карбоксипептидаза синтезируется в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидазы и активируется в кишечнике под действием трипсина. Амино – и дипептидазы синтезируются в клетках тонкого кишечника. Все экзопептидазы функционируют в основном внутриклеточно в кишечном эпителии, хотя могут в небольшом количестве выделяться в просвет кишечника. Эндопептидазы и экзопептидазы в совокупности доводят гидролиз белков до образования аминокислот:

Экзо – и эндопептидазы

Возникает вопрос: все ли 20 аминокислот необходимо получать в результате переваривания? Ответ на этот вопрос дает таблица, где указаны незаменимые аминокислоты , присутствие которых в белках пищи обязательно; частично заменимые аминокислоты , которые в небольших количествах синтезируются в организме; условно заменимые аминокислоты, для синтеза которых необходимы незаменимые аминокислоты и, наконец, заменимые аминокислоты , потребность в которых может быть восполнена синтезом из других веществ.

Незаменимые	Условно заменимые	Частично заменимые	Заменимые
Триптофан Фенилаланин Лизин Треонин Метионин Лейцин Изолейцин Валин	Тирозин Цистеин	Гистидин Аргинин	Глицин Аланин Серин Глутамат Глутамин Аспартат Аспарагин Пролин

Аминокислотный состав характеризует пищевую ценность белка. Чем выше содержание незаменимых аминокислот, тем больше пищевая ценность белка. Норма белков в питании составляет примерно 100 г в сутки .

Недостаток в течение длительного времени пищевых белков, богатых незаменимыми аминокислотами, приводит к заболеванию. Чтобы восполнить недостающие аминокислоты, ткани начинают гидролизовать свои собственные белки с помощью тканевых протеиназ. В результате у детей проявляется нарушение развития и функций организма. Белки тканей гидролизуются и в норме с целью их обновления, но процесс гидролиза и синтеза белков тканей в этом случае уравновешены.

Биосинтез аминокислот

Растения и многие виды бактерий содержат ферментные системы, необходимые для синтеза всех требуемых a -кетокислот. Животные утратили способность синтезировать некоторые a -кетокислоты. Эти a -кетокислоты соответствуют незаменимым аминокислотам. Другие a -кетокислоты (соответствующие заменимым аминокислотам) могут образовываться в результате метаболизма иных веществ, в основном из глюкозы.

Последней реакцией в синтезе аминокислот из a -кетокислот является реакция трансаминирования , в ходе которой аминогруппа переносится от донорной аминокислоты к акцепторной a-кетокислоте. В результате получается a-кетокислота из донорной аминокислоты и новая аминокислота. Реакцию катализируют ферменты аминотрансферазы (трансаминазы) с участием кофермента пиридоксальфосфата (производное витамина В6). Эта реакция легко обратима. Любые аминокислоты, которых в пище недостаточно, можно получить за счет имеющихся в избытке, при наличии соответствующих a -кетокислот:

Аминотрансферазы

Трансаминирование происходит практически во всех органах. Большинство промежуточных продуктов важных метаболических путей являются кетокислотами, которые могут включаться в трансаминирование:

Трансаминирование

Многие аминотрансферазы предпочтительно используют a-кетоглутарат как акцептор аминогруппы. При этом образуется глутамат, а в обратной реакции a -кетоглутарат. Пара a -кетоглутарат и глутамат широко участвуют в метаболическом потоке азота. Например, с помощью реакций трансаминирования осуществляется «переброска» аминного азота из мышц в печень. В работающей мышце происходит образование аланина из пировиноградной кислоты путем трансаминирования с глутаматом. Аланин поступает в кровь и затем поглощается печенью. В печени происходит обратная реакция, в результате которой образуется пируват, реализуемый в глюконеогенезе.

Глюкозо-аланиновый цикл

Глюкоза может поступать в работающую мышцу. Создается глюкозо-аланиновый цикл, который служит для переноса из мышц в печень пирувата и азота.

Катаболизм аминокислот

Катаболизм аминокислот включает два этапа:

1. дезаминирование, заключающееся в отщеплении аминогруппы с образованием a -кетокислоты

2. катаболизм углеродного скелета, то есть a -кетокислоты.

Катаболизм аминокислот в организме животных происходит в двух различных ситуация. В нормальных условиях, когда в диете присутствует избыточное количество белка, и, следовательно после переваривания и всасывания много аминокислот дезаминируются, а углеродный скелет ( a -кетокислота) или используется для конверсии в запасной жир, или для окисления и извлечения энергии. При голодании разрушаются белки тканей, и получившиеся после дезаминирования кетокислоты могут служить как для глюконеогенеза, так и для окисления.

Дезаминирование – это превращение аминокислот в соответствующие a -кетокислоты в результате отщепления аминогруппы в виде аммиака. Реакция сопровождается окислением, поэтому называется окислительным дезаминированием . Наиболее широко распространенной реакцией является окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты, катализируемое NAD-зависимой дегидрогеназой:

Обмен глутамата

Эта реакция обратима, но ее основная роль заключается в дезаминировании, хотя в некоторых органах она может протекать в сторону синтеза глутаминовой кислоты. В ходе дезаминирования глутамата аминогруппа сразу превращается в ион аммония, поэтому эта реакция называется прямое окислительное дезаминирование . Другие аминокислоты дезаминируются непрямым путем , включающим два этапа:

1. трансаминирование с a -кетоглутаратом с образованием глутамата

2. окислительное дезаминирование глутамата.

Непрямое дезаминирование. Судьба аминного азота и a -кетокислот

Катаболизм углеродных скелетов , полученных в результате дезаминирования аминокислот, приводит к образованию либо ацетил-СоА , а далее из него жиров или кетоновых тел ( кетогенные аминокислоты ), или образованию метаболитов, способных включаться в глюконеогенез ( гликогенные аминокислоты ) и поддерживать уровень глюкозы в крови при голодании.

Катаболизм углеродных скелетов аминокислот

Обезвреживание аммиака . Образующийся при дезаминировании аминокислот аммиак (при физиологических значениях рН аммиак находится в виде ионов аммония) токсичен и должен быть выведен из организма. Ион аммония может прямо включаться в биологические молекулы несколькими способами:

· восстановительное аминирование a -кетоглутарата с образованием глутамата при участии глутаматдегидрогеназы (обратная реакция): a -кетоглутарат + Nh4 + NADH → Glu + NAD+ Эта реакция происходит в малом объеме и не имеет большого значения, для обезвреживания аммиака, хотя используется для образования глутаминовой кислоты

· образование амида глутаминовой кислоты – глутамина при участии глутаминсинтетазы: Glu + Nh4 + ATP → Gln +ADP + h4PO4. Эта реакция происходит во многих тканях, но наиболее важна для нервной ткани, особенно чувствительной к токсическому действию аммиака. Глутамин выполняет функцию транспортной формы аммиака. В печени он расщепляется под действием глутаминазы на глутамат и аммиак, а последний включается в процесс синтеза мочевины: Glu + Н2О → Glu + Nh4. Кроме того, глутамин представляет собой резерв аммиака, необходимый в почках для компенсации ацидоза . В этом случае активность глутаминазы почек увеличивается, и ион аммония выводится в виде солей аммония, компенсируя при этом излишнее количество протонов

Как они работают, преимущества и источники

Прием протеолитических ферментных добавок связан с рядом преимуществ для здоровья.

Может улучшить пищеварение

Одним из наиболее распространенных применений протеолитических ферментов является улучшение переваривания и усвоения пищевого белка.

Заместительная терапия панкреатическими ферментами (PERT) часто используется при лечении недостаточности поджелудочной железы, муковисцидоза, некоторых видов рака, таких как рак поджелудочной железы, колоректального рака и желудка, а также после хирургических вмешательств на желудке или поджелудочной железе (10, 11, 12, 13) .

Прием протеолитических ферментных добавок помогает людям с дефицитом или недостатком этих ферментов правильно расщеплять и переваривать пищевой белок.

Как пищевые продукты, так и добавки, содержащие протеолитические ферменты, могут способствовать перевариванию белков.

Несколько исследований на животных показали, что экстракт киви помогает улучшить расщепление и переваривание белков, особенно мяса, молока, сыра, рыбы и яиц (14, 15).

Другое исследование показало, что когда люди с расстройством желудка принимали добавку, содержащую протеолитические ферменты, они испытывали значительное улучшение при вздутии живота, болях в животе, отрыжке, изжоге и потере аппетита (16).

Может уменьшить воспаление

Несколько исследований показали, что протеолитические ферменты эффективны при уменьшении воспаления и симптомов, связанных с воспалительными состояниями.

Одно исследование показало, что введение крысам протеолитических ферментов химотрипсина, трипсина и серратиопептидазы уменьшает воспаление в большей степени, чем аспирин (17).

Было продемонстрировано, что некоторые типы этих ферментов являются безопасными и эффективными при лечении артрита.

Обзор 10 исследований показал, что протеолитический фермент бромелайн эффективен для уменьшения симптомов боли, отека и скованности суставов у людей с остеоартритом (18).

Другое исследование показало, что добавка, содержащая бромелайн и трипсин, была так же эффективна, как и традиционные противовоспалительные препараты, в уменьшении боли, связанной с остеоартритом (19).

Бромелайн также эффективен для уменьшения воспаления и облегчения симптомов у людей с синуситом, состоянием, которое вызывает воспаление носовых ходов (20).

Может способствовать заживлению и ускорению восстановления

Прием протеолитических ферментных добавок может быть эффективным способом ускорения заживления ран.

Например, исследования на животных показали, что и папаин, и бромелайн ускоряют заживление ран и ускоряют рост новых тканей при нанесении непосредственно на кожу (21, 22).

Кроме того, было обнаружено, что протеолитические ферменты сокращают время восстановления после операции.

Одно исследование с участием 24 человек, которые только что перенесли стоматологическую операцию, показало, что прием добавки, содержащей 5 мг протеолитического фермента серрапептазы, уменьшал отек и интенсивность боли (23).

Некоторые исследования показали, что послеоперационное лечение бромелайном может помочь уменьшить отек и синяки после косметической операции (24, 25).

Может помочь при синдроме раздраженного кишечника и воспалительном заболевании кишечника

Несколько исследований показали, что протеолитические ферменты могут уменьшить общие симптомы, связанные с синдромом раздраженного кишечника (СРК), такие как вздутие живота, газы, запор и боль в животе.

Например, одно исследование с участием 126 человек с СРК показало, что добавка, содержащая папаин, привела к значительному уменьшению запоров, вздутия живота и болезненного испражнения (26).

Другое исследование, в котором участвовали 90 человек с СРК, показало, что добавка пищеварительных ферментов, включающая протеолитические ферменты, улучшала такие симптомы, как вздутие живота, газы и боль в животе (27).

Кроме того, было показано, что бромелайн уменьшает воспаление у людей с воспалительными заболеваниями кишечника, включая язвенный колит и болезнь Крона (28).

Может уменьшить болезненность мышц

Отсроченное начало болезненности мышц может возникнуть в течение трех дней после тренировки.

Протеолитические ферменты могут помочь уменьшить болезненность мышц и ускорить восстановление мышц после интенсивной тренировки.

В одном небольшом исследовании с участием мужчин смесь протеолитических ферментов, содержащая бромелайн и куркумин, значительно уменьшала мышечную нежность и боль после тренировки по сравнению с плацебо (29).

Другое исследование показало, что люди, которые принимали добавки, содержащие трипсин, бромелайн, папаин и химотрипсин, до и после бега с горы, испытывали меньшую болезненность мышц и более быстрое восстановление мышц, чем те, кто принимал плацебо (30).

Некоторые протеолитические ферменты могут иметь противораковые свойства

Исследования в пробирках и на животных показали, что некоторые протеолитические ферменты могут помочь бороться с раковыми клетками.

Одно исследование в пробирке продемонстрировало, что бромелайн подавляет рост и вызывает гибель клеток рака желудка и толстой кишки человека (31).

Аналогичное исследование показало, что бромелайн, извлеченный из стеблей ананаса, оказывает противораковое действие на раковые клетки толстой кишки. Было высказано предположение, что и бромелайн, и продукты, содержащие бромелайн, такие как ананас, могут помочь предотвратить рак толстой кишки (32).

Другое недавнее исследование в пробирке показало, что и бромелайн, и папаин останавливают рост и вызывают гибель клеток рака желчных протоков человека (33).

Хотя эти результаты являются многообещающими, необходимы исследования на людях для изучения эффективности и безопасности протеолитических ферментов при лечении некоторых видов рака.

Резюме Протеолитические ферменты могут способствовать перевариванию белка, уменьшать симптомы синдрома раздраженного кишечника, уменьшать воспаление, уменьшать болезненность мышц и ускорять восстановление после операции. Исследования на ранних стадиях показывают, что они могут даже помочь бороться с раковыми клетками.

Протеолитический фермент, жизненно важный для хорошего здоровья

Функция трипсина

Трипсин — это фермент, который помогает нам переваривать белок. В тонком кишечнике трипсин расщепляет белки, продолжая процесс пищеварения, начатый в желудке.Его также можно назвать протеолитическим ферментом или протеиназой.

Трипсин вырабатывается поджелудочной железой в неактивной форме, называемой трипсиногеном. Трипсиноген попадает в тонкий кишечник через общий желчный проток и превращается в активный трипсин.

Этот активный трипсин действует вместе с двумя другими основными пищеварительными протеиназами — пепсином и химотрипсином — для расщепления пищевого белка на пептиды и аминокислоты. Эти аминокислоты необходимы для роста мышц, выработки гормонов и других важных функций организма.

Мальабсорбция

Если ваша поджелудочная железа не вырабатывает достаточного количества трипсина, у вас может возникнуть проблема с пищеварением, называемая мальабсорбцией — снижение способности переваривать или поглощать питательные вещества из пищи. Со временем мальабсорбция вызовет дефицит основных питательных веществ, что может привести к недоеданию и анемии.

Панкреатит

Врачи проверят уровень трипсина в вашей крови в качестве теста для диагностики панкреатита. Панкреатит — это воспаление поджелудочной железы, которое может вызвать:

Хотя известно, что легкие случаи проходят в течение нескольких дней без лечения, тяжелые случаи могут вызывать серьезные осложнения, включая инфекцию и почечную недостаточность, которые могут привести к смерти.

Муковисцидоз

Врачи также проверяют количество трипсина и химотрипсина, которые появляются в крови и стуле. У младенцев высокое количество этих ферментов в крови является индикатором рецессивного генетического заболевания — кистозного фиброза. У взрослых небольшое количество трипсина и химотрипсина в кале является показателем муковисцидоза и заболеваний поджелудочной железы, таких как панкреатит.

В настоящее время проводятся дополнительные исследования трипсина, поскольку он влияет на рак. В то время как некоторые исследования показывают, что трипсин может иметь подавляющую опухоль роль в прогрессировании рака, другие исследования показывают, что трипсин способствует пролиферации, инвазии и метастазированию при различных формах рака.

Эти разные выводы можно объяснить происхождением фермента. Более ранние исследования показывают, что производство трипсина в тканях, отличных от поджелудочной железы, — трипсина, полученного из опухоли, — может быть связано со злокачественным ростом раковых клеток.

Трипсин как заживляющее средство

Есть люди, которые выступают за использование трипсина для непосредственного нанесения на раны, включая язвы во рту, предполагая, что он удаляет мертвые ткани и способствует росту здоровых тканей.

Одно исследование пришло к выводу, что комбинация трипсина и химотрипсина более эффективна для лечения воспалительных симптомов и восстановления после тяжелых повреждений тканей, чем многие другие ферментные препараты.

Существует множество доступных добавок, содержащих трипсин, которые не требуют рецепта врача. В большинстве этих добавок трипсин, обычно извлекаемый из поджелудочной железы мясных животных, в различных дозировках сочетается с другими ферментами. Некоторые из применений этих добавок включают:

Управление по контролю за продуктами и лекарствами США (FDA) не одобряет пищевые добавки. Прежде чем принять решение о приеме добавки, проконсультируйтесь с врачом.

Трипсин — это фермент, который необходим вашему организму для переваривания белка, критически важного компонента для построения и восстановления тканей, включая кости, мышцы, хрящи, кожу и кровь.В сочетании с химотрипсином трипсин может помочь в восстановлении после травм.

Измерение количества трипсина в организме может помочь выявить проблемы со здоровьем, такие как панкреатит и муковисцидоз. В настоящее время ведутся исследования по определению роли трипсина в поддержке или борьбе с раковыми опухолями.

Что такое протеолитические ферменты? (с иллюстрациями)

Протеолитические ферменты относятся к группе ферментов, которые расщепляют длинные молекулы белков на более короткие части, которые в конечном итоге становятся аминокислотами.Эти ферменты помогают организму переваривать белки. Протеолитические ферменты вырабатываются естественным путем в поджелудочной железе, но их также можно найти в некоторых продуктах питания. Добавки, содержащие эти ферменты, могут использоваться для решения различных проблем со здоровьем.

Папайя производит большое количество двух протеолитических ферментов.

Папайя и ананас в природе производят большое количество бромелаина и папаина, которые являются протеолитическими ферментами. Эти ферменты естественным образом содержатся в поджелудочной железе, но если возникают проблемы с пищеварением, может быть полезно добавить в рацион ананас и папайю. Если организм испытывает дефицит протеолитических ферментов, симптомы могут включать несварение желудка, газы, вздутие живота и непереваренную пищу, проходящую через стул.

Ананас — хороший источник протеолитических ферментов.

Если проблемы с пищеварением являются постоянными и серьезными, может быть полезно приобрести бромелайн и папаин в форме таблеток. Было обнаружено, что эти добавки полезны при лечении дефицита ферментов, но не обязательно считаются полезными при лечении обычного расстройства желудка. С этими добавками следует проявлять осторожность, и, возможно, лучше всего проконсультироваться с врачом, прежде чем пытаться принимать их.

Некоторые практикующие альтернативную медицину утверждают, что протеолитические ферменты могут быть полезны при ревматоидном артрите.

Использование протеолитических ферментов для лечения, отличного от проблем с пищеварением, таких как острая боль, имело место в некоторых случаях, но дальнейшие исследования все еще проводятся для определения их эффективности.Двойное слепое рандомизированное исследование было проведено в Германии в 1996 году доктором Х. Тильшером, который обнаружил, что смесь протеолитических ферментов помогает уменьшить хроническую боль в шее.

Дефицит протеолитических ферментов может включать газы и вздутие живота.

Еще одно двойное слепое исследование, проведенное в Японии в 1965 г.Т. Мурата обнаружил обнадеживающие результаты, используя протеолитические ферменты для лечения женщин, страдающих послеродовым нагрубанием груди. Ферменты помогли уменьшить дискомфорт в груди у кормящих женщин. Некоторые женщины в послеродовом состоянии обычно могут найти использование протеолитических ферментов полезным для облегчения симптомов, связанных с этим состоянием.

Протеолитические ферменты расщепляют белки, содержащиеся в мясе и молочных продуктах.

Некоторые практикующие альтернативную медицину утверждают, что протеолитические ферменты могут принести пользу людям, страдающим ревматоидным артритом, волчанкой или другими аутоиммунными заболеваниями. Считается, что добавленные ферменты лечат иммунные реакции, вызванные утечкой целых белковых цепей в кровоток. В подтверждение этих утверждений было проведено очень мало контролируемых испытаний.

Поджелудочная железа естественным образом вырабатывает протеолитические ферменты.

Другие альтернативные врачи могут назначать ферментные добавки тем, кто страдает пищевой аллергией. Теория заключается в том, что ферменты работают, чтобы гарантировать полное и правильное переваривание пищи, оставляя небольшие остатки пищи, чтобы уменьшить или остановить аллергические реакции. Опять же, не было никаких контролируемых исследований, подтверждающих теорию ферментов, контролирующих аллергические пищевые реакции.

При приготовлении незрелой папайи выделяется фермент папаин.